6.3.1. Классификация

Белки являются основной составной частью всех живых организмов и выполняют важнейшие функции:

• механо-химическую, трансформируя химическую энергию в механическую;
• каталитическую (ферментативную), осуществляя в живой природе все химические реакции обмена веществ;
• структурную, формируя морфологию организмов;
• защитную (иммунологическую).

Биохимические и биофизические функции белков определяются не только их композиционным составом, но и особенностями первичной структуры (последовательностью звеньев и др.).

Белки - это регулярно построенные сополимеры, состоящие из аминокислотных звеньев, чередующихся в порядке, определенном так называемым "биологическим кодом", и соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью:

Аминокислоты, из которых построены полипептидные цепи, различаются природой боковых α-заместителей R₁...R_n. В настоящее время выделено и идентифицировано более 20 различных α-аминокислотных звеньев и несколько сравнительно более редких α-аминокислот L-ряда (табл. 6.7).

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это "гидрофобные" аминокислоты.

Полимерные цепи, содержащие до 100 аминокислотных звеньев, соединенных пептидными связями, называются полипептидами. К ним обычно относят фракции белков с M_w < 10⁴, способные в процессе осмоса проникать через целлофановую мембрану. Собственно белки неспособны проникать через нее.

Задача. Каждый вид белка в живом организме несет определенную фукционалъную нагрузку. Вместе с тем все белки отличаются друг от друга своей первичной структурой, т.е. относительным содержанием и порядком чередования

337

Таблица 6.7. Физико-химические характеристики α-аминокислот, входящих в гостов фибриллярных белков

338

Таблица 6.7 (продолжение)

339

Таблица 6.7 (окончание)

аминокислотных звеньев. Какое количество вариантов первичной структуры полипептидной цепи с Р_n = 100 может существовать при условии эквимолекулярного соотношения звеньев, если допустить, что в состав макромолекулы входит 20 различных аминокислотных остатков?

Решение. Известно, что из п различных звеньев можно составить т! сочетаний при условии, что каждое из них встречается в любом сочетании только один раз. Тогда число всех возможных сочетаний аминокислотных звеньев составит

N = n!m! = 20! · 5! = 3 · 10²⁸.

Очевидно, что вероятность образования заданной первичной структуры полипептидной цепи с Р_n = 100 при стохастических вариантах синтеза очень мала. В биологических системах могут реализоваться лишь наиболее вероятные первичные структуры макромолекул белка.

Белки, при полном гидролизе которых образуются только аминокислоты, называются простыми. Простые белки, выполняющие преимущественно структурную функцию, относят к структурным белкам (склеропротеинам).

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин.

Белки являются полиамфолитами, т.е. они содержат как положительно, так и отрицательно заряженные ионогенные группы. Для всех полиамфолитов характерна зависимость их заряда от рН: при низких рН они заряжены положительно, при высоких - отрицательно. Для каждого белка существуют такие значения рН, при которых суммарный заряд молекулы равен нулю. Это значение рН определяется как изоэлектрическая точка. Очевидно, что изоэлектрическая точка полипептидной цепи определяется природой входящих в нее аминокислотных звеньев (см. табл. 6.7). Следует подчеркнуть, что все функции белков реализуются только в присутствии воды, т.е. в растворе или в набухшем состоянии.

340