6.3.10. Кератин

Кератины - белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт, рогов, волос, шерсти.

В обычных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, Cys, CyS - SyC).

377

Специфические механические свойства шерсти и волос (эластичность, несминаемость) существенно зависят от всех уровней их структурной организации, а также от морфологии волокна. Обычно воло́кна шерсти в поперечном сечении состоят из трех слоев различных клеток: кутикулярного, коркового и серединного (рис. 6.13). Верхний слой волокна покрыт тонкой оболочкой эпикутикулы толщиной 30 Å. Эпикутикула прикрывает пленку белково-липидного комплекса, характеризующуюся фибриллярной структурой. Эта пленка сравнительно устойчива к действию гидролизующих агентов и ферментов. Ее относительная гидрофобность обусловливает низкую смачиваемость шерсти.

Кутикулярный слой шерстяного волокна включает две отчетливые гистологические структуры: экзокутикулу - неволокнистую белковую массу, легко подвергающуюся действию гидролизующих агентов, и эндокутикулу. Экзокутикулярный слой составляет 63-64% клеточного вещества кутикулы и содержит большое количество CyS-SyC-звеньев (одна дисульфидная связь на 5 аминокислотных звеньев полимерной цепи). Эндокутикула построена из элементов цитоплазмы. Особенности взаимного расположения экзо- и эндокутикулярных клеток определяет

378

характер чешуйчатости шерстяного волокна. Края чешуек, как правило, направлены от корня к концу волокна. В этом же направлении уменьшается коэффициент трения. В природе такое строение поверхности шерстяных волокон обусловливает функции самоочищения волоса, а в технологии - свойлачиваемости шерсти.

Основной частью волокна, определяющей его текстильно-технологические свойства, является корковый слой: он составляет 90% всей массы волокна. Клетки этого слоя веретенообразной формы толщиной 4-6 мкм при длине 140-160 мкм; они окружены тонкой сеткой межклеточных мембран. Корковый слой состоит из ортокортекса, полимерный субстрат клеток которого содержит увеличенное количество звеньев Asp и Glu, a также паракортекса. Клетки ортокортекса сравнительно легко фибриллируются, причем каждая фибрилла представляет собой упорядоченный агрегат микрофибрилл. Микрофибриллярные образования в ортокортексе окружены межфибриллярным белком, первичная структура которого отличается от строения фибриллярного компонента. Паракортекс представляет собой белковый субстрат, содержащий примерно в 1,25 раза больше звеньев Cys, в 1,4 раза меньше Тyr, в 1,2 раза меньше Phe, в 1,8 раза меньше Gly, нежели ортокортекс.

Несмотря на различия в первичной структуре, белковые компоненты шерсти объединяются в группу кератинов, средний состав которых приведен в табл. 6.8. Кератины подразделяют на две подгруппы, не имеющие четкой границы: эукератины и псевдокератины, - характеризущиеся различным содержанием цикло- и серосодержащих звеньев, а также различной плотностью упаковки структурных элементов в полимерном субстрате.

Таким образом, шерстяное волокно и волосы представляют собой сложный природный композиционный материал, механическая прочность которого определяется ориентированными вдоль оси волокна фибриллярными образованиями кератина. Фибриллярные структуры образуются преимущественно фракциями кератина, имеющими относительно Шло серосодержащих звеньев. Фибриллы кератина построены из цилиндрических микрофибрилл диаметром примерно 75 Å. Микрофибриллы кератина характеризуются продольной периодичностью с большим периодом около 200 Å. Микрофибриллы состоят из 11 протофибрилл (двойных или тройных α-спиралей полипептидных цепей), причем две из них расположены в центре, а 9 - на периферии.

379

Первичная структура макромолекул кератина до настоящего времени не уточнена, что обусловлено химической неоднородностью белкового субстрата. α-Спиральные участки полипептидных цепей имеют протяженность около 100 Å.

Вопрос. Способность кератиновых волокон (например, женских волос) существенно изменять свою длину в зависимости от равновесного влагосодержания используется в приборах для измерения влажности воздуха. Какие физико-химические процессы в полимерном субстрате при этом происходят?

Ответ. Сложный композиционный состав белкового субстрата, чрезвычайно тонкая и сложная надмолекулярная и морфологическая организация волоса обусловливают возможность высоких обратимых деформаций при изменении влагосодержания. При этом изменяется также плотность волокна:

Влажность волокна, % (мас.)	0	3	5	10	16
Плотность при 25°С, кг/м3	1403,7	1423,3	1465,8	1462,5	1431,6

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - α-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые β-структуры (правда, доля последних невелика).

Облегчение конформационных переходов при увлажнении полимерного субстрата обусловливает усиление тенденции к развертыванию глобулизированных участков белковой макромолекулы вследствие ослабления (из-за гидратации) внутрицепных взаимодействий. Это приводит к самопроизвольному удлинению волокна при увеличении его влажности свыше 5-7%. Равновесное влагопоглощение кератиновых волокон при 25°С достигается через 2-3 мин. Поэтому при изменении влажности воздуха соответственно достаточно быстро изменяется влагосодержание волоса и, как результат, происходит определенное изменение его длины (усадка или удлинение).

380