6.3.9. Фиброин и серицин

Фиброин и серицин являются фибриллярными белками, составляющими полимерную основу натурального шелка.

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Тyr, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев Cys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3:1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде

~(Gly-Ala)₂-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-[Ser-Gly-(Ala-Gly)₂]₃-Tyr.

Для упорядоченных (кристаллических) участков серицина первичная структура описывается статистическим распределением звеньев в виде

~(Ser)₁₀-(Gly)₅-(Аlа)₂-R_n,

где R_n = Tre, Val, Zys и др. (см. табл. 6.7).

Четкие различия в химических и физико-химических свойствах фиброина и серицина отсутствуют. Фиброин имеет M_w = (2,5÷3,8) 10⁵, а серицин - 1,6 · 10⁴ ÷ 3,1 · 10⁵. Макромолекулы фиброина и серицина характеризуются конформационной неоднородностью: полимерная цепь может последовательно включать α-спиральные и β-структурные участки, причем их соотношение определяется наличием воды. В условиях высокой подвижности макромолекул (в растворе, в набухшем состоянии) возможны обратимые конформационные переходы α-спираль клубок β-структура. α-Спираль построена из повторяющихся аминокислотных звеньев, отличающихся боковыми заместителями. Линейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородными атомами (шаг спирали) составляет 1,5 Å. Угол между перпендикуляром к оси спирали и плоскостью, занимаемой аминокислотными звеньями, равен 26°. Один виток спирали включает 3,6 аминокислотных остатка. Это соответствует линейному расстоянию вдоль оси спирали, равному 5,4 Å.

При приложении сдвигового поля (в процессе течения), а также при удалении влаги происходит преимущественное образование складчатых β-структур.

375

Третичная структура фиброина в твердом состоянии формируется на основании параллельно упакованных ленточных β-структур с параллельно и антипараллельно уложенными растянутыми полипептидными цепями (см. рис. 6.10). Расстояние между этими слоями соответствует 3,5-3,85 Å. Полипептидные цепи связаны между собой интенсивными межмолекулярными связями как в каждой ленте, так и между соседними плоскостями. Эти ленты скручены в плоскую спираль, которая в свою очередь является элементом структуры фиброинового стержня натурального шелка.

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением: два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы.

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200°С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20°С при рН 7,0 (±0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Т_с фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175°С и 169-172°С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, характеризуются примерно одинаковым сродством к воде: теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль.

376

1 - фиброиновые стержни; 2 - серицин; 3 - небелковые компоненты

Вопрос. Ткани из натурального шелка типа "хан-атлас" изготавливаются из нитей, имеющих сравнительно невысокую крутку. Поэтому механические свойства их определяются структурными особенностями полимерного субстрата. В отличие от шерстяных тканей, ткань типа "хан-атлас" сминается так же, как и хлопчатобумажная. В чем причина этого явления?

Ответ. В твердом состоянии фиброин имеет преимущественно упорядоченную структуру, которая характеризуется упаковкой полипептидных цепей в малоподвижные ленточные β-структуры. Очевидно, что подвижность макромолекул в таких фиксированных структурных образованиях существенно ограничена. Поэтому изменение формы материала при смятии (образовании складок) происходит в результате практически необратимого сдвига одних структурных элементов относительно других: время релаксации таких деформаций составляет около 10³ лет, что и объясняет невысокую формоустойчивость этих тканей.

Фиброин растворим в гидротропных растворителях: в иодидах и роданидах Li (+), К (+), Na (+); в галогенидах и родонидах Са (2+), Zn (2+); в ди- и трихлор- (или фтор-)уксусной кислоте. Для растворов фиброина в 56%-м водном растворе NaCNS, содержащем 10% (об.) ДМСО, при 25°С справедливо соотношение

[η] = 0,40 · 10^-4 M

0,58

w

.

377